식품공학, 식품영양, 식품기사 대비 방통대 식품학 핵심 요약 정리 3. 단백질

3. 단백질[出3~4]

 

[아미노산] 카복실기와 아미노기가 있어 수소이온 양에 따라

양이온 또는 음이온이 되는 양성이온으로 존재. 양성전해질

단백질 기본 단위, 글리신(곁사슬 = H) 제외하고는 α-탄소가

비대칭탄소원자로 광학활성이 있음

식품에 함유되어 있는 유리아미노산이나 단백질을 구성하는 아미노산은 α-L-아미노산이다. 아미노산은 친수성 & 소수성 물질 ⇒ 물/묽은 산이나 알칼리 및 염류용액에는 잘 녹으며 알코올에는 잘 녹지 않는다(지방족 아미노산은 소수성을 띠어서 물에 잘 녹지 않는다). 일반적으로 산성 아미노산의 등전점은 등전점은 산성 쪽에, 염기성은 알칼리성 쪽에 있다. 등전점에서 아미노산은 양전하와 음전하의 크기가 같아 침전되기 쉬우며 따라서 용해도, 점도, 삼투압은 최소가 되고 흡착성과 기포성은 최대가 된다. 자연계에 약 20여종의 아미노산이 있다.

1) 지방족 아미노산 : 중성/하이드록시/산성/염기성/함황/친수성

중성	(소수성) : 글리신, 알라닌, 발린, 류신, 아이소류신	등전점 pH 6
하이드록시	(수산기) : 세린, 트레오닌
산성	(카복실기 2개) : 아스파르트/글루탐산	등전점 pH 3
염기성	(제2의 아미노기) : ♡염은 히리기지 히스티딘, 라이신, 아르지닌	등전점 pH 10
함황	메싸이오닌, 시스테인 ♡메시는 황씨
친수성	아스파라진, 글루타민

2) 환상 아미노산 : 이미노산, 방향족 아미노산

방향족 아미노산	(소수성) : 페닐알라닌, 트립토판, 타이로신
이미노산	프롤린

★탈탄산반응 : 아미노산에서 카복실기가 제거되는 반응

[단백질] 한 아미노산 α-위치의 카복실기와 다른 아미노산 α-위치의 아미노기가 축합하여 <펩타이드> 결합에 의해 구조를 형성한다.

※형태상 분류 1) 섬유상단백질 : 콜라겐, 엘라스틴, 케라틴

2) 구상단백질: 알부민, 글로불린, 헤모글로빈, 인슐린, 효소단백질

※응고단백질 : 천연 단백질의 성질이 약간 변화된 1차 유도단백질

※조성상 분류 - 단순단백질: 알부민, 글로불린, 글루텔린, 프롤라민

복합단백질 : 인/지/핵/당/색소/금속단백질

★등전점 : 아미노산이 양전하와 음전하의 수가 같아 전기적으로 중성이 되는 pH

① 염기성 아미노산이 많으면 알칼리성 값을 갖는다.

② 특정 pH에서 양전하와 음전하가 중화되면서 전기적으로 중성이 된다. = 양전하와 음전하의 수가 같아 전기적으로 중성이다.

③ 등전점에서 용해성이 최소가 된다. ⇒ 양전하와 음전하의 크기가 같아 침전이 용이, 용해도/점도/삼투압 등은 最小,

흡착성/기포력/탁도/침전은 最大가 된다.

④ 단백질의 등전점은 pH4~6 범위이다.

[변성] 단백질이 물리적·화학적 작용 때문에 공유결합은 깨지지 않고 수소결합, 이온결합, 다이설파이드 결합 등이 깨지면서 폴리펩타이드 사슬이 풀어져 2차, 3차 구조가 변하고 분자구조가 변형되는 현상. ① 산이나 알칼리는 단백질의 전하를 변화시켜 이온결합에 변화가 일어난다. ② 두부를 만들 때 응고제는 콩 가열 및 염류에 의해 변성. ③ 육류의 콜라겐은 가열에 의해 젤라틴이 된다.

④ 난백을 저으면 기포막 단백질의 계면변성현상이 일어난다.

① 단백질의 변성은 1차구조가 유지되는 현상이다. ⇒

1차구조가 깨지는 현상을 분해.

② 염용효과란 단백질이 묽은 중성염류 용액에 잘 녹는 성질이다.

③ 중성염료의 농도가 높아 단백질이 서로 결합하여 침전되는 현상을 염석효과라 한다.

④ 단백질의 변성을 유발하는 물리적요인에는 가열, 동결, 건조, 광선 등이 있다.